2017年11月6日，bevictor伟德官网，结构生物学高精尖创新中心柴继杰教授研究组在《自然通讯》 (Nature Communications) 杂志发表研究论文，题目为“Structural basis for receptor recognition of pollen tube attraction peptides” (花粉管吸引小肽与受体识别的结构基础)。该论文通过严格的体外生化实验，表明在拟南芥物种中，亮氨酸丰富重复基序型受体激酶 (LRR-RK) PRK6可以直接与花粉管吸引小肽LURE产生高亲和力的特异性相互作用。并通过解析AtLURE1.2-AtPRK6LRR复合物的结构，从原子水平阐明了PRK6受体激酶C末端识别LURE吸引肽的结构基础。该研究为PRK6作为LURE小肽的直接受体提供了证据，为更好地理解花粉管吸引的分子机制提供了线索。
在高等开花植物的繁殖中，受精过程是最为关键的一个环节，受到了复杂且精细的调控。不具有移动能力的精细胞依赖于花粉管的运送，最终在雌配子体实现成功受精。其中，日本名古屋大学Tetsuya Higashiyama教授研究组2009年在《自然》发文揭示了由助细胞分泌产生的 LURE小肽在花粉管的珠孔吸引中起到了关键作用。在2016年，两个研究组分别在《自然》杂志报导了识别LURE的不同受体。
柴继杰教授研究组长期开展植物受体激酶的结构生物学研究，致力于解决重要植物受体激酶的识别和激活机制，在植物激素、根发育、气孔发育、免疫及自交不亲和领域做出了重要贡献。在此次发表的《自然通讯》论文里，柴继杰教授研究组解决了LURE小肽的“粘性”问题，用多种生化验证方法证明了LURE小肽在体外能特异性地与PRK6蛋白胞外域产生互作。并依靠晶体衍射的方法获得了该复合物1.85？的三维结构，发现PRK6蛋白LRR结构域的C末端环状结构是识别LURE小肽的重要区域，包含三个重要互作界面和多个介导互作的关键位点。通过与名古屋大学的Higashiyama教授研究组合作，这些关键位点的半体内功能验证实验与结构预测相符合。
bevictor伟德官网结构生物学高精尖中心柴继杰教授和韩志富副研究员，以及日本名古屋大学Tetsuya Higashiyama教授为本文的共同通讯作者；伟德国际victor1946已毕业博士生张晓骁、刘维佳和名古屋大学Takuya T. Nagae作为本文的共同第一作者。本课题得到了国家自然科学基金重点项目、国际合作与交流项目基金，以及bevictor伟德官网结构生物学高精尖创新中心、清华-北大生命科学联合中心等资助，并得到国家蛋白质科学研究（北京）设施清华基地和上海同步辐射光源的大力支持。
论文连接：http://www.nature.com/articles/s41467-017-01323-8
图为AtLURE1.2-AtPRK6LRR复合物的整体结构（上）和识别分子机制（下）
